Ензимът се определя като макромолекула, която катализира биохимична реакция. При този вид химическа реакция, изходните молекули се наричат субстрати. Ензимът взаимодейства със субстрат, превръщайки го в нов продукт. Повечето ензими се именуват, като се комбинира името на субстрата със суфикса -ase (например, протеаза, уреаза). Почти всички метаболитни реакции вътре в тялото разчитат на ензими, за да направят реакциите да протичат достатъчно бързо, за да бъдат полезни.
Химикали, наречени активатори може да засили ензимната активност, докато инхибитори намаляване на ензимната активност. Изследването на ензимите се нарича ензимология.
Има шест широки категории, използвани за класифициране на ензими:
- Оксидоредуктази - участват в трансфера на електрон
- Хидролази - разцепване на субстрата чрез хидролиза (поемане на водна молекула)
- Изомерази - прехвърлят група в молекула, за да образуват изомер
- Лигази (или синтетази) - свързват разпадането на пирофосфатна връзка в нуклеотид с образуването на нови химични връзки
- Оксидоредуктази - действат при пренос на електрон
- Трансферази - прехвърлят химична група от една молекула в друга
Как работят ензимите
Ензимите работят от понижаване на енергията на активиране необходими за направата химическа реакция възникне. Като другите катализатори, ензимите променят равновесието на реакцията, но те не се консумират в процеса. Докато повечето катализатори могат да действат върху редица различни видове реакции, основна характеристика на ензима е, че той е специфичен. С други думи, ензим, който катализира една реакция, няма да има ефект върху различна реакция.
Повечето ензими са кълбовидни протеини, които са много по-големи от субстрата, с който взаимодействат. Те варират по размер от 62 аминокиселини до над 2500 аминокиселинни остатъци, но само част от тяхната структура участва в катализа. Ензимът има това, което се нарича ан активен сайт, която съдържа едно или повече свързващи места, които ориентират субстрата в правилната конфигурация, а също и a каталитичен сайт, която е частта от молекулата, която понижава енергията на активиране. Остатъкът от ензимната структура действа предимно за представяне на активното място на субстрат по най-добрия начин. Може и да има алостеричен сайт, където активатор или инхибитор може да се свърже, за да причини промяна на конформацията, която засяга ензимната активност.
Някои ензими изискват допълнителен химикал, наречен a кофактор, за възникване на катализа. Кофакторът може да бъде метален йон или органична молекула, като витамин. Кофакторите могат да се свързват слабо или плътно с ензимите. Извикват се плътно свързани кофактори протетични групи.
Две обяснения как ензимите взаимодействат със субстратите са модел "заключване и ключ", предложен от Емил Фишер през 1894 г. и индуциран подходящ модел, което е модификация на модела за заключване и ключ, предложен от Даниел Кошланд през 1958 г. В модела за заключване и ключове ензимът и субстратът имат триизмерни форми, които си пасват един на друг. Моделът на индуциран прилягане предлага ензимните молекули да променят формата си в зависимост от взаимодействието със субстрата. В този модел ензимът, а понякога и субстратът променят формата си, докато взаимодействат, докато активното място е напълно свързано.
Примери за ензими
Известно е, че над 5000 биохимични реакции се катализират от ензими. Молекулите се използват и в промишлеността и домашните продукти. Ензимите се използват за варене на бира и за приготвяне на вино и сирене. Ензимният дефицит е свързан с някои заболявания, като фенилкетонурия и албинизъм. Ето няколко примера за общи ензими:
- Амилазата в слюнката катализира първоначалното храносмилане на въглехидратите в храната.
- Папаинът е често срещан ензим, който се намира в месото на месото, където действа за разрушаване на връзките, държащи протеинови молекули заедно.
- Ензимите се намират в перилния препарат и препарати за отстраняване на петна, които помагат за разграждането на протеиновите петна и разтварянето на масла върху материите.
- ДНК полимеразата катализира реакция, когато ДНК се копира и след това проверява дали правилните основи се използват.
Всички ензими протеини ли са?
Почти всички известни ензими са протеини. Едно време се смяташе, че всички ензими са протеини, но бяха открити определени нуклеинови киселини, наречени каталитични РНК или рибозими, които имат каталитични свойства. През повечето време студентите изучават ензими, те наистина изучават ензими на базата на протеини, тъй като много малко се знае за това как РНК може да действа като катализатор.