Илюстрация от Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
Протеини сте биологични полимери съставен от аминокиселини. Аминокиселините, свързани заедно с пептидни връзки, образуват полипептидна верига. Една или повече полипептидни вериги, усукани в 3-D форма, образуват протеин. Протеините имат сложни форми, които включват различни гънки, бримки и извивки. Сгъването в протеини става спонтанно. Химично свързване между части от полипептидната верига помагат за задържане на протеина заедно и придаване на формата му. Има два общи класа протеинови молекули: кълбовидни протеини и фиброзни протеини. Кълбовидните протеини обикновено са компактни, разтворими и сферични по форма. Влакнестите протеини обикновено са удължени и неразтворими. Кълбовидните и фиброзните протеини могат да проявяват един или повече от четири типа протеинова структура.
Четирите нива на протеиновата структура се отличават едно от друго по степента на сложност в полипептидната верига. Единична протеинова молекула може да съдържа един или повече от типовете протеинови структури: първична, вторична, третична и четвъртична структура.
Първична структура описва уникалния ред, в който аминокиселините са свързани заедно, за да образуват протеин. Протеините са конструирани от набор от 20 аминокиселини. Като цяло аминокиселините имат следните структурни свойства:
Всички аминокиселини имат алфа въглерода, свързан към водороден атом, карбоксилна група и амино група. Най- "R" група варира сред аминокиселини и определя разликите между тях протеинови мономери. Аминокиселинната последователност на протеин се определя от информацията, открита в клетъчната генетичен код. Редът на аминокиселините в полипептидната верига е уникален и специфичен за конкретен протеин. Промяната на една аминокиселина причинява a генна мутация, което най-често води до не функциониращ протеин.
Вторична структура се отнася до навиването или сгъването на полипептидна верига, която придава на протеина 3-D форма. Има два вида вторични структури, наблюдавани при протеините. Един вид е алфа (α) спирала структура. Тази структура наподобява навита пружина и е закрепена чрез водородна връзка в полипептидната верига. Вторият вид вторична структура в протеините е бета (β) плисиран лист. Тази структура изглежда сгъната или плисирана и се държи заедно чрез водородна връзка между полипептидни единици на сгънатата верига, които лежат в съседство една с друга.
Четворна структура Терминът "макромолекула на протеин" се отнася до структурата на протеинова макромолекула, образувана от взаимодействия между множество полипептидни вериги. Всяка полипептидна верига се нарича субединица. Протеините с кватернерна структура могат да се състоят от повече от една и съща тип протеинова субединица. Те могат също да бъдат съставени от различни подединици. Хемоглобинът е пример за протеин с кватернерна структура. Хемоглобин, открит в кръв, е протеин, съдържащ желязо, който свързва кислородните молекули. Съдържа четири субединици: две алфа субединици и две бета субединици.
Триизмерната форма на протеин се определя от неговата първична структура. Редът на аминокиселините установява структурата и специфичната функция на протеина. Отделните инструкции за реда на аминокиселините са обозначени от гени в клетка. Когато клетката възприеме нужда от синтеза на протеини, ДНК се разплита и се преписва в РНК копие на генетичния код. Този процес се нарича ДНК транскрипция. След това копието на РНК преведена за производство на протеин. Генетичната информация в ДНК определя специфичната последователност на аминокиселините и специфичния протеин, който се произвежда. Протеините са примери за един вид биологичен полимер. Наред с протеините, въглехидрати, липиди, и нуклеинова киселина съставляват четирите основни класа органични съединения в живота клетки.