Структура и функция на ензима

Ензимът е протеин, който улеснява клетъчния метаболитен процес, като понижава нивата на активиращата енергия (Ea), за да катализира химичните реакции между биомолекулите. Някои ензими намаляват енергията на активация до толкова ниски нива, че всъщност обръщат клетъчните реакции. Но във всички случаи ензимите улесняват реакциите, без да се променят, подобно на начина, по който горивото гори при използването му.

За да настъпят химични реакции, молекулите трябва да се сблъскат при подходящи условия, които ензимите могат да помогнат за създаването им. Например, без присъствието на подходящ ензим, глюкозните молекули и фосфатните молекули в глюкозо-6-фосфат ще останат свързани. Но когато въведете ензим хидролаза, молекулите на глюкозата и фосфатите се разделят.

Типичното молекулно тегло на ензима (общото атомно тегло на атомите на молекулата) варира от около 10 000 до повече от 1 милион. Малък брой ензими всъщност не са протеини, а вместо това се състоят от малки каталитични РНК молекули. Други ензими са мултипротеинови комплекси, които съдържат множество индивидуални протеинови субединици.

Докато много ензимите катализират реакциите сами по себе си някои изискват допълнителни непротеинови компоненти, наречени "кофактори", които могат да бъдат неорганични йони като Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺или Zn²⁺или могат да се състоят от органични или метало-органични молекули, известни като "коензими."

По-голямата част от ензимите се класифицират в следните три основни категории въз основа на реакциите, които катализират:

• Оксидоредуктази катализират реакциите на окисляване, при които електрони преминават от една молекула в друга. Пример: алкохолна дехидрогеназа, която превръща алкохолите в алдехиди или кетони. Този ензим прави алкохола по-малко токсичен, тъй като го разгражда, а също така играе ключова роля в процеса на ферментация.
• трансферази катализира транспортирането на функционална група от една молекула в друга. Основните примери включват аминотрансферази, които катализират разграждането на аминокиселини чрез отстраняване на амино групи.
• хидролаза ензимите катализират хидролизата, при която единичните връзки се разграждат при излагане на вода. Например, глюкозо-6-фосфатазата е хидролаза, която премахва фосфатната група от глюкоза-6-фосфат, оставяйки глюкоза и H3PO4 (фосфорна киселина).

Три по-рядко срещани ензима са, както следва:

• лиази катализира разпадането на различни химични връзки по начин, различен от хидролиза и окисляване, често образувайки нови двойни връзки или пръстенови структури. Пируватът декарбоксилаза е пример за лиаза, която премахва CO2 (въглероден диоксид) от пируват.
• изомерази катализират структурни промени в молекулите, причинявайки промени във формата. Пример: рибулоза фосфатна епимераза, която катализира взаимовръзката на рибулоза-5-фосфат и ксилулоза-5-фосфат.
• лигази катализиране лигиране - комбинацията от двойки субстрати. Например, хексокиназите са лигаза, която катализира взаимовръзката на глюкозата и АТФ с глюкозо-6-фосфат и ADP.

Ензимите влияят на ежедневието. Например ензимите, намиращи се в перилните препарати, помагат за разграждането на белтъците, причиняващи петна, докато липазите помагат за разтварянето на мастните петна. Термотолерантните и криотолерантните ензими функционират при екстремни температури и следователно са полезни за индустриални процеси, при които са необходими високи температури или за биоремедиация, които протичат при тежки условия, като например тези в Арктика.

В хранително-вкусовата промишленост ензимите превръщат нишестето в захар, за да се направят подсладители от източници, различни от захарна тръстика. В производството на облекла ензимите намаляват примесите в памука и потискат нуждата от потенциално вредни химикали, използвани в процеса на дъбене на кожа.

И накрая, пластмасовата индустрия непрекъснато търси начини за използване на ензими за разработване на биоразградими продукти.